Разработка промышленного способа производства активного низкомолекулярного неиммуногенного фрагмента стрептокиназы
Аннотация
Используя данные предыдущих разработок пилотных способов получения фрагмента стрептокиназы СК1-63 предложена новая упрощенная технология производства фрагмента из нативной стрептокиназы Streptococcus pyogenes с удовлетворительным выходом и высокой чистотой целевого фрагмента. Подтверждено, что фрагмент СК1-63 стимулирует освобождение тканевого активатора плазминогена из эндотелиальных клеток как в экспериментах in vitro (культура эндотелиальных клеток HUVEC), так и in vivo (модель гемостаза кролей). Вместе с тем фрагмент практически не имеет иммуногенности и никакого другого негативного воздействия на систему гемостаза кроля в противоположность стрептокиназе. Предполагается, что благодаря быстрому всасыванию через стенку кишечника в кровь фрагмент СК1-63 может претендовать на роль первого per oral антитромботического профилактического лекарственного препарата.
Список ссылок
Список ссылок
- Jackson K.W., Tang J. // Complete amino acid sequence of streptokinase and its homology with serine proteases // Biochemistry. 1982. Vol. 21 (26). P. 6620–6625.
- Malke H., Roe B., Ferretti J.J. // Nucleotide sequence of the streptokinase gene from Streptococcus equisimilis H46A. Gene. 1985. Vol. 34 (2). P. 357-362.
- Mundada L.V., Prorok M., DeFord M.E., Figuera M. // Structure-function analysis of the streptokinase amino terminus (residues 1-59). J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278 (27). P. 24421-24427.
- Hemostasis and thrombosis. Basic principles and clinical practice. Third Edition. Colman R.W., Hirsh J., Murder V.J., Salzman E.W. Philadelphia, USA: J.B. Lippincott company. 1994. P. 286.
- Verhamme I.M., Bock P.E. // Rapid-reaction kinetic characterization of the pathway of the streptokinase-plasmin(ogen) catalytic complexe formation. J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283 (38). P. 26137-26147.
- Panizzi P., Boxrud P.D., Verhamme I.M., Bock P.E. // Binding of the COOH-terminal lysine residue of streptokinase to plasmin(ogen) kringles enhances formation of the streptokinase-plasmin(ogen) catalytic complexes. J. Biol. Chem. 2006. Vol. 281 (37). P. 26774-26778.
- Bean R.R., Verhamme I.M., Bock P.E. // Role of the streptokinase α-domain in the interactions of streptokinase with plasminogen and plasmin. J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280 (9). P. 7504-7510.
- Shi G.Y., Chang B.I., Chen S.M., Wu D.H., Wu H.L. // Function of streptokinase fragments in plasminogen activation. Biochem. J. 1994. Vol. 304 (15). P. 235-241.
- Azuaga A.I., Woodruff N.D., Conejero-Lara F., Cox V.F. // Expression and characterization of the intact N-terminal domain of streptokinase. Protein Science. 1999. Vol. 8 (3). P. 443-446.
- Lizano S., Johnston K.H. // Structural diversity of streptokinase and activation of human plasminogen. Infection and Immunity. 2005. Vol. 73 (7). P. 4451-4453.
- Wang X., Lin X., Loy J.F., Tang J., Zhang X.C. // Crystal structure of the catalytic domain of human plasmin complexed with streptokinase. Sciece. 1998. Vol. 281 (5383). P. 1662-1665.
- Wang X., Tang J., Hunter B., Zhang X.C. Crystal structure of streptokinase beta-domain // FEBS Lett.- 1999 - Vol. 459, № 1 - P. 85-89.
- Wu X-C., Ye R., Duan Y., Wong S-L. // Engineering of plasmin-resistent forms of streptokinase and their production in Bacillus subtilis: streptokinase with longer functional half-life. Applied and Environmental Microbiol.1998. Vol. 64 (3). P. 824-829.
- Пат. WO 99/57251 World Intellectual Property Organization, МКИ C12N 9/00 A2. Thrombolytic agents derived from streptokinase: Пат. WO 99/57251 World Intellectual Property Organization; Oklahoma Medical Research Foundation - № PCT/US99/10086; Заявл. 06.05.1999; Опубл. 11.11.1999, НКІ 60/084,392. 54 С.
- Parrado J., Conejero-Lara F., Parrado J., Smith R.A.G., Marshall J.M. // The domain organization of streptokinase: nuclear magnetic resonance, circular dichroism, and functional characterization of proteolytic fragments. Protein Science. 1996. Vol. 5 (4). P. 693-704.
- Nihalani D., Kumarm R., Rajagopal K., Sahni G. // Role of the amino-terminal region of streptokinase in the generation of a fully functional plasminogen activator complex probed with synthetic peptides. Protein Science. 1998. Vol. 7 (3). P. 637-648.
- Summaria L., Arzadon L., Bernabe P. and Robbins K.C. // The interaction of streptokinase with human, cat, dog, and rabbit plasminogens. The fragmentation of streptokinase in the equimolar plasminogen-streptokinase complexes. J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249 (15). Р. 4760-4769.
- Корольчук В.І. // Локалізація ділянок зв’язування плазміногену на стрептокіназі. Автореф. дис. ... кандидата біол.наук. Інститут біохімії ім. О.В. Палладіна НАНУ. Київ. 2000. 18 С.
- Johnsen L.B., Rasmussen L.K., Petersen T.E., Etzerodt M., Fedosov S.N. // Kinetic and structural characterization of a two-domain streptokinase: dissection of domain functionality. Biochemistry. 2000. Vol. 39 (21). P. 6440-6448.
- Sazonova I., Houng A., Reed G. // Proteolysis of streptokinase during plasminogen activation regulates the potency and specificity of fibrinolysis. J. Thromb. Haemost. 2005. Vol. 3 (Suppl. 1). P-T. 1387.
- Grinenko T.V., Volkov G.L., Yusova E.I. // Influence of the streptokinase 36 kDa fragment on the plasmin activity. J. Thromb. Haemost. 2005. Vol. 5 (Suppl. 2). P-T. 394.
- Sazonova I.Y., Robinson B.R., Gladysheva I.P., Castellino F.J., Reed G.L. // alpha Domain deletion converts streptokinase into a fibrin-dependent plasminogen activator through mechanisms akin to staphelokinase and tissue plasminogen activator. J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279 (24). P. 24994-24501.
- Boxrud P.D., Fay W.P., Bock P.E. // Streptokinase binds to human plasmin with high affinity, perturbs the plasmin active site, and induces expression of a substrate recognition exosite for plasminogen. J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275 (19). P. 14579-14589.
- Liu L., Sazonova I.Y., Turner R.B., Chowdhry S.A. // Leucine 42 in the fibronectin motif of streptokinase plays a critical role in fibrin-independent plasminogen activation. J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275 (48). Р. 37686-37691.
- Azuaga A.I., Dobson C.M., Mateo P.L., Conejero-Lara F. // Unfolding and aggregation during the thermal denaturation of streptokinase. Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269 (16). P. 4121-4133.
- Пат. WO 00/63384 WIPO (Всемирная организация интеллектуальной собственности), МКИ PCT/US99/08664. Streptokinase fragments and their use for inhibition cell deth: Пат. WO 00/63384 WIPO, МКИ PCT/US99/08664. Rabkin S.W., Krystal G. № 008664, Заявл. 19.04.1999; Опубл. 26.10.2000, НКИ C07K 14/315. 19 С.
- Hardig B.M., Carlson J., Roijer A. // Changes in clot lysis level of reteplase and streptokinase following continuous wave ultrasound exposure, at ultrasound intensities following attenuation from the skull bone. BMC Cardiovascular Disorders. 2008. Vol. 8 (19). P. 1-7.
- Nira S., Gadia L., Monya S., Meira M. // Successful use of streptokinase for the treatment of epyema thoracis during advance pregnancy: A case report. Respiratory Medicine. 2009. Vol. 2 (1). P. 21-24.
- Larionov S.N., Sorokovikov V.A., Novozilov V.A. // Management of acute subdural hematomas in infants: intrathecal infusion streptokinase for clot lysis combined with subdural to subgaleal shunt. Childs Nerv. Syst. 2008. Vol. 24 (4). P. 437-442.
- Tillett W.S., Garner R.L. // Fibrinolytic activity of hemolytic streptococci. J. Exp. Med. 1933. Vol. 58 (4). P. 485-502.
- Ojalvo A.G., Pozo L., Labata V., Torrens I. // Prevalence of circulating antibodies against a streptokinase C-terminal peptide in normal blood donors. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. Vol. 263 (2). P. 454-459.
- Kazmi K.A., Iqbal M.P., Rahbar A., Mehboobali N. // Anti-streptokinase titers and response to streptokinase treatment in Pakistani patients. Int. J. Cardiol. 2002. Vol. 82 (3). P. 247-251.
- Regnault V., Helft G., Wahl D., Czitrom D. // Antistreptokinase platelet-activating antibodies are common and heterogeneous. J. Thromb. Hemost. 2003. Vol. 1 (5). P.1055-1061.
- Banerjee A., Chisti Y., Banerjee U.C. // Streptokinase – a clinically useful thrombolytic agent. Biotechnology Advances. 2004. Vol. 22 (1). P. 287-307.
- Parhami-Seren B., Krudysz J., Tsantili P. // Affinity panning of peptide libraries using anti-streptokinase monoclonal antibodies: selection of an inhibitor of plasmin(ogen) active site. J. Immunol. Methods. 2002. Vol. 267 (2). P. 185-198.
- Lisano S., Johnston K. // Structural diversity of streptokinase and activation of human plasminogen. Infection and Immunity. 2005. Vol. 73 (7). P. 4451-4453.
- Bruserud O., Elsayed S., Pawelec G. // At least five antigenic epitopes on the streptokinase molecule are recognized by human CD4+ TCRαβ+ T cells. Mol. Immunol. 1992. Vol. 29 (9). P. 1097-1104.
- Lawley W.J., Fletcher S., Squire I.B., Woods K.L., Hewitt C.R. // T-cell recognition of discrete regions of the thrombolytic drug streptokinase. Clin. Sci. (Lond). 2000. Vol. 99 (3). P. 239-246.
- Torrens I., Ojalvo A.G., Seralena A., Pupo E. // A mutant streptokinase lacking the C-terminal 42 amino acids is less reactive with preexisting antibodies in patient sera. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. Vol. 266 (1). P. 230-236.
- Пат. 6309873 США, МКИ С07К 14/315. Streptokinase mutants: 6309873 США, МКИ С07К 14/315. Madrazo T., del Carmen I., Garcia F., de Ia J. No. 374038; Заявл. 13.08.1999; Опубл. 30.10.2001, НКІ 435/216. 37 С.
- Prats P.A., Alvarez D., Torrens I., Hayes O. // Pharmacokinetics of the novel recombinant streptokinase 125I-mut-C42. Biotechnologia Aplicada. 2002. Vol. 19 (3-4). P. 153-156.
- Parhami-Seren B., Seavey M., Krudysz J., Tsantili P. // Structural correlates of a functional streptokinase antigenic epitop: serine 138 is an essential residue for antibody binding. J. Immunol. Methods. 2003. Vol. 272 (1-2). P. 93-105
- Пат. 6087332 США, МКИ A61K 038/00. Streptokinase derivatives with hight affinity for activated platelets and methods of their production and use in thrombolytic therapy: Пат. 6087332 США, МКИ A61K 038/00. Galler L.I. No. 997532; Заявл. 23.12.1997; Опубл. 11.07.2000, НКИ 514/12. 27 С.
- Pimienta E., Ayala J., Rodriguez C., Ramos A. // Recombinant production of Streptococcus equisimilis streptokinase by Streptomyces lividans. Microbial Cell Factories. 2007. Vol. 6 (20). P. 1-12.
- Краснобрижа Є.М., Савчук О.М., Волков Г.Л. // Вплив стрептокінази на параметри системи гемостазу в модельних системах in vivo. Укр. біохім. журн. 2004. Т. 76 (3). С. 56-61.
- Гаврилюк С.П., Савчук О.М., Остапченко Л.І. // Метод отримання та характеристика нетоксичного низькомолекулярного фрагменту стрептокінази. Современные проблемы токсикологии. 2008. Т. 3. С. 73-76.
- Гаврилюк С.П., Савчук О.М., Остапченко Л.І. // Вплив нетоксичного 7 кДа фрагменту стрептокінази на параметри системи гемостазу. Современные проблемы токсикологии. 2008. Т. 4. С. 52-55.
- Iwaniak A., Minkiewicz P. // Proteins as the source of physiologically and functionally active peptides. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 2007. Vol. 6 (3). P. 5-15.
- Salvucci E., Saavedra L., Sesma F. // Short peptides derived from the NH2-terminus of subclass IIa bacteriocin enterocin CRL35 show antimicrobial activity. J. Antimicrob. Chemother. 2007. Vol. 59 (6). P. 1102-1108.
- Iwaniak A., Minkiewicz P. // Biologically active peptides derived from proteins. Polish J. Food Nutr. Sci. 2008. Vol. 58 (3). P. 289-294.
- Lepretti M., Costantini S., Ammirato G., Giuberti G. // The N-terminal 1-16 peptide derived in vivo from protein seminal vesicle protein IV modulates α-thrombin activity: potential clinical implications. Exp. Mol. Med. 2008. Vol. 40 (5). P. 541-549.
- Yokawa K., Kagenishi T., Goto K., Kawano T. // Free tyrosine and tyrosine-rich peptide-dependent superoxide generation catalyzed by a copper-binding, threonine-rich neurotoxic peptide derived from prion protein. Int. J. Biol. Sci. 2009. Vol. 5 (1). P. 53-63.
- Gavrylyuk S.P., Savchuk O.N., Volkov G.L. Пат. Монголии № 3168, МКИ C12N 9/00 A2. Manufacturing of activating plasminogen hydrolysis streptokinase fragment with molecular weight of 7 kDa. Wisdoms Assets Holdings LLC, Mongolia, Ulaanbaatar. Заявл. 06.2008.; Опубл. 15.07.2008. НКІ 60/084,392. 20 C.
Ключевые слова
стрептокиназа, фрагмент СК1-63, влияние на освобождение ТАП, культура эндотелиальных клеток
Ссылки
- Ссылки не определены.
** ** ** ** ** **
ISSN: 2073-8099
** ** ** ** ** **
Подписаться на наши издания Вы можете через почтовые каталоги Объединенный каталог «Пресса России» «Урал Пресс», «Ивис», «Прессинформ» и «Профиздат».
Наши партнеры:
iIPhEB - Международная выставка и форум по фармацевтике и биотехнологиям, 2–4 апреля 2024