Сравнительный анализ ионообменной мембранной хроматографии и хроматографии в упакованном слое при разделении можельной смеси белков из сыворотки молока

G. L. Volkov, S. P. Gavriliuk, V. V. Skalka, Ie. N. Krasnobryzha, E. S. Gavryliuk, A. I. Zhukova, Tseren Bukha Purev

Аннотация


Проведен анализ новой ионообменной хроматографической мембраны Mustang Q в сравнении с колонкой Mini Q при разделении модельной смеси основных белков из молочной сыворотки коров с целью дальнейшей разработки промышленного метода начального этапа хроматографического разделения β-лактоглобулинов А и В, α-лактальбумина, БСА и иммуноглобулинов.
Показано, что мембрана Mustang Q по хроматографическим свойствам приближается к сорбенту Mini Q, в частности по динамической емкости и гидрофильности матрикса. Благодаря стабильной динамической емкости мембрана позволяет вести хроматографический процесс на скоростях потока буферного раствора на порядок превышающего таковой для слоя сорбента в колонке. Однако меньшая разрешающая способность мембраны, например, для β-лактоглобулинов А и В не позволяет использовать ее в процессе разделения близких по физическим свойствам белков и на полировочных этапах. Декларируемая производителями ионообменных мембран значительная экономия буферных солей не установлена. Рекомендуется использование ионообменных мембран на начальных стадиях разделения белков.


Список ссылок

  1. Kanani D.M., Komkova E., Wong T., Mika A., Childs R.F., Ghosh R. // Separation of human proteins HAS and HIgG using high-capacity macroporous gel-filled membranes. Biochem. Engineer. J. 2007. Vol. 35. P. 295-300.
  2. Mora J., Dolan S., Fraud N. // Scaling up disposable membrane chromatography. BioPharm Internat. 2006. http://biopharminternational.findpharma.com/biopharm/ author/authorDetail.jsp?id=35882.
  3. Cuiqin L., Langchong H. // Establishment of the model of white blood cell membrane chromatography and screening of antagonizing TLR4 receptor component from Atractylodes macrocephala Koidz. Science in China Series C: Life Sciences. 2006. Vol. 49 (2). P. 182-189.
  4. Fraud N., Kuczewski M., Zarbis-Papastoitsis G., Hirai M. // Hydrophobic membrane adsorbers for large-scale downstream processing. BioPharm Intern. 2009. P. 1-3. http://biopharminternational.findpharma.com/biopharm/Downstream+Processing/ Hydrophobic-Membrane-Adsorbers-for-Large-Scale-Dow/ArticleStandard/Article/ detail/633242?ref=25
  5. Warner T.N., Nochumson S. // Rethinking the economics of chromatography. New technologies and hidden cost. BioPharm Intern. 2003. P. 58-60. http://biopharminternational.findpharma.com/biopharm/data/articlestandard/biopharm/032003/43413/article.pdf.
  6. Hjerten S., Liao J.L., Zhang R. // High-performance liquid chromatography on continuous polymer beds. J. Chromatogr. 1989. Vol. 473. P. 273-275.
  7. C. Lim J.A.C., Sinclair A., Kim D.S., Gottschaik U. // Economic benefits of single-use membrane chromatography in polishing. BioProcess Intern. 2007. Vol. 5. P. 48-58.
  8. Lindeberg J. // Capillary electrophoresis in food analysis. Food Chem. 1996. Vol. 55. P. 73-94.
  9. Musci G., Berliner L.J. // Probing different conlor-mational states of bovine a-lactalbumin: fluorescence study with bis-ANS. Biochemistry. 1985. Vol. 24. P. 3852-3856.
  10. Otte J.A.H.J., Kristiansen K.R., Zakora M., Qvist K.B. // Separation of individual whey proteins and measurement of a-lactalbumin and β-lactoglobulin by capillary zone electrophoresis. Neth. Milk Dairy J. 1994. Vol. 48. P. 81-97.
  11. Sellick I. // Capturing large biomolecules with membrane chromatography. Innovation in Pharmaceutical Technology. 2006. Vol. 21. P. 50-52.
  12. Dynamic high capacity Mustang Q membrane units for scaleable anion exchamge chromatography purification of adenoviral vectors. Pall Corporation. 2008. http://www.pall.com/laboratory_38549.asp.
  13. Millipore introduces ChromaSorb anion membrane chromatography solution. Millipore Corporation. 2009. http://www.millipore.com/press/pr3/press_release 05042009.
  14. Pall’s new ion exchange membrane capsules improve biotechnology process economics. Pall Corporation. 2009.  http://news.pall.com/article_print.cfm?article_id= 4463.
  15. З. Mustang membrane chromatography starter kits. Pall Life Science Products – Biopharmaceutical Division. 2009. http://www.selectscience.net/products/mustang-membrane-chromatography-starter-kits/?prodID=20641.
  16. Lonnerdal B. // Biochemistry and physiological function of human milk proteins. Am. J. Clin. Nutr. 1985. Vol. 42. P. 1299-1317.
  17. Functional dairy products. CRC press and Woodhead publ. limited. Cambridge, England. Ed. by Mattila-Sandholm T., Saarela M. 2003. 357 P.
  18. Leonil J. // Bioactive components (proteins, peptides, lipis). Report 2003-2006. INRA-Agrocampus rennes. 2007. P. 1-18.
  19. Lindmark-Mansson H., Timgren A., Alden G., Paulsson M. // Two-dimentional gel electrophoresis of proteins and peptides in bovine milk. Intern. Dairy J. 2005. Vol. 15. P. 111-121.
  20. D'Auria E., Agostoni C., Giovannini M., Riva E., Zetterstrom R., Fortin R., Greppi G.F., Bonizzi L., Roncada P. // Proteomic evaluation of milk from different mammalian species as a substitute for breast milk. Acta Pediatrica. 2005. Vol. 94. P. 1708-1713.
  21. Vanderghem C., Blecker C., Danthine S., Deroanne C., Haubruge E., Guillonneau F., De Pauw E., Francis F. // Proteome analysis of the bovine milk fat globule: enhancement of membrane purification. Intern. Dairy J. 2008. Vol. 18. P. 885-893.
  22. Doultani S., Turhan K.N., Etzel M.R. // Fractionation of proteins from whey using cation exchange chromatography. Process Biochem. 2004. Vol. 39. P. 1737-1743.
  23. Heeboll-Nielsen A., Justesen S.F.L., Thomas O.R.T. // Fractionation of whey proteins with high-capacity superparamagnetic ion-exchangers. J. Biotechnol. 2004. Vol. 113. P. 247-262.
  24. Pedersen L., Mollerup J., Hansen E., jungbauer A. // Whey proteins as a model system for chromatographic separation of proteins. J. Chromatogr. B. 2003. Vol. 790. P. 161-173.
  25. Bradford M.M. Rapid and sensitive method for quantitation of micro-gram quantities of protein unilizing principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248-254.
  26. Andrews A.T., Taylor M.D., Owen A.J. // Rapid analysis of bovine milk proteins by fast protein liquid chromatography. J. Chromatogr. 1985. Vol. 348. P. 177-185.
  27. Girardet J.-M., Saulnier F., Linden G., Humbert G. // Rapid separation of bovine whey proteins by membrane convective liquid chromatography, perfusion chromatography, continuous bed chromatography, and capillary electrophoresis. Lait. 1998. Vol. 78. P. 391-400.
  28. Splitt H., Mackenstedl I., Freitag R. // Preparative membrane adsorber chromatography for the isolation of cow milk components. J. Chromatogr. 1996. Vol. 729. P. 87-97.
  29. http://bio-works.net/

 


Ключевые слова


мембранная хроматография, хроматография в слое сорбента, разделение основных белков сыворотки молока коров

Полный текст: PDF (English) PDF

Ссылки

  • Ссылки не определены.


** ** ** ** ** **

ISSN: 2073-8099

** ** ** ** ** **

Подписаться на наши издания Вы можете через почтовые каталоги Объединенный каталог «Пресса России» «Урал Пресс», «Ивис», «Прессинформ» и «Профиздат».

 

Наши партнеры:

iIPhEB - Международная выставка и форум по фармацевтике и биотехнологиям, 2–4 апреля 2024

Семинар R&D для R&D, 12–13 апреля 2024