Открытый доступ
Доступ платный или только для подписчиков
Исследование общей и специфической токсичности рекомбинантного ангиогенина человека
Аннотация
При исследовании на мышах острой токсичности препарат рекомбинантного ангиогенина человека не проявлял токсичных свойств, животные успешно переносили максимально достижимую дозу 12 г/кг массы при внутрижелудочном введении. При оценке хронической токсичности крысам на скарифицированный участок кожи наносили ангиогенин 0,01 % в форме геля в течение месяца. Не зафиксировано каких-либо существенных изменений и различий между группой, получавшей ангиогенин, и контрольной группой по стандартным биохимическим, гематологическим параметрам и по результатам гистологического исследования тканей животных. Исследование местно-раздражающего действия на беспородных кроликах шиншилла показало отсутствие такового при использовании геля ангиогенина 0,0025 %. Препарат ангиогенина не вызывал сенсибилизации морских свинок, что подтверждено проведением теста кожной анафилаксии, и не индуцировал развитие реакции гиперчувствительности замедленного типа у мышей. У препарата ангиогенина не выявлено иммунотоксического и эмбриотоксического действия, отсутствовало мутагенное и канцерогенное действие. В экспериментах на мышах показано отсутствие стимуляции роста опухоли при введении ангиогенина. Токсические эффекты исследуемого препарата ангиогенина, включая системные, местно-раздражающие, кожно-резорбтивные и сенсибилизирующие свойства, не выражены. Препарат рекомбинантного ангиогенина человека представляет собой безопасное фармакологическое вещество.
10.30906/2073-8099-2022-14-2-40-53
Ключевые слова
Ссылки
Koutroubakis I. E., Xidakis C., Karmiris K., Sfiridaki A., Kandidaki E., Kouroumalis E. A. / Dig. Dis. Sci. 2004. V. 49. No. 11 – 12. P. 1758 – 1762.
King T. V., Vallee B. L. / J. Bone Joint Surg. Br. 1991. V. 73. No. 4. P. 587 – 590.
Goncalves K. A., Silberstein L., Li S., Severe N., Hu M. G., Yang H., Scadden D. T., Hu G. / Cell. 2016. V. 166. No. 4. P. 894 – 906.
Yu D., Cai Y., Zhou W., Sheng J., Xu Z. / Disease Markers. 2018. https: // doi.org / 10.1155 / 2018 / 1984718
Kishimoto K., Liu S., Tsuji T., Olson K. A., Hu G. / Oncogene. 2005. V. 24. No. 3. P. 445 – 456.
Hu G. F. et al. An angiogenin-binding protein from endothelial cells / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. No. 6. P. 2227 – 2231.
Hu G. F., Chang S. I., Riordan J. F., Vallee B. L. / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. No. 4. P. 1217 – 1221.
Hu G. F., Riordan J. F., Vallee B. L. Angiogenin promotes invasiveness of cultured endothelial cells by stimulation of cell-associated proteolytic activities / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. No. 25. P. 12096 – 12100.
Tsuji T., Sun Y., Kishimoto K., Olson K. A., Liu S., Hirukawa S., Hu G. / Cancer Res. 2005. V. 65. No. 4. P. 1352 – 1360.
Wei S., Gao X., Du J., Su J., Xu Z. / PLoS One. 2011. V. 6. No. 12. e28797.
Moroianu J., Riordan J. F. Nuclear translocation of angiogenin in proliferating endothelial cells is essential to its angiogenic activity / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. No. 5. P. 1677 – 1681.
Pizzo E., Sarcinelli C., Sheng J., Fusco S., Formiggini F., Netti P., Yu W., D’Alessio G., Hu G. / J. Cell Sci. 2013. V. 126. No. 18. P. 4308 – 4319.
Hoang T. T., Raines R. T. Molecular basis for the autonomous promotion of cell proliferation by angiogenin / Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. No. 2. P. 818 – 831.
Prehn J. H. M., Jirstr?m E. Angiogenin and tRNA fragments in Parkinson’s disease and neurodegeneration / Acta Pharmacol. Sin. 2020. V. 41. No. 4. P. 442 – 446.
Sheng J., Xu Z. Three decades of research on angiogenin: A review and perspective / Acta Biochim. Biophys. Sin. 2016. V. 48. No. 5. P. 399 – 410.
Yu W., Goncalves K. A., Kishikawa H., Li S., Sun G., Yang H., Vanli N., Wu Y., Jiang Y., Hu M. G., Friedel R. H., Hu G. / Cell. 2017. V. 171. No. 4. P. 849 – 864.e25.
Thomas S. P., Hoang T. T., Ressler V. T., Raines R. T. Human angiogenin is a potent cytotoxin in the absence of ribonuclease inhibitor / RNA. 2018. V. 24. No. 8. P. 1018 – 1027.
Emara M. M., Ivanov P., Hickman T., Dawra N., Tisdale S., Kedersha N., Hu G., Anderson P. / J. Biol. Chem. 2010. V. 285. No. 14. P. 10959 – 10968.
Ivanov P., Emara M. M., Villen J., Gygi S. P., Anderson P. / Mol. Cell. 2011. V. 43. No. 4. P. 613 – 623.
Ivanov P., O’Day E., Emara M. M., Anderson P. / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. No. 51. P. 18201 – 18206.
Lyons S. M., Fay M. M., Akiyama Y., Anderson P. J., Ivanov P. / RNA Biol. 2017. V. 14. No. 2. P. 171 – 178.
Lyons S. M., Achorn C., Kedersha N. L., Anderson P. J., Ivanov P. / Nucleic Acids Res. 2016. V. 44. No. 14. P. 6949 – 6960.
Deng J., Ptashkin R. N., Chen Y., Cheng Z., Liu G., Phan T., Deng X., Zhou J., Lee Y. S., Bao X. / Mol. Ther. 2015. V. 23. No. 10. P. 1622 – 1629.
Yamasaki S., Ivanov P., Hu G., Anderson P. / J. Cell Biol. 2009. V. 185. No. 1. P. 35 – 42.
Soncin F. Angiogenin supports endothelial and fibroblast cell adhesion / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. No. 6. P. 2232 – 2236.
Newman A. C., Nakatsu M. N., Chou W., Gershon P. D., Hughes C. C. W. / Mol. Biol. Cell. 2011. V. 22. No. 20. P. 3791 – 3800.
Lee S. H., Kim K. W., Joo K., Kim J. C. / BMC Ophthalmol. 2016. V. 16. P. 57.
Hartmann A., Kunz M., Kostlin S., Gillitzer R., Toksoy A., Brocker E. B., Klein C. E. / Cancer Res. 1999. V. 59. No. 7. P. 1578 – 1583.
Oikonomou K. A., Kapsoritakis A. N., Kapsoritaki A. I., Manolakis A. C., Tiaka E. K., Tsiopoulos F. D., Tsiompanidis I. A., Potamianos S. P. / Inflamm. Bowel Dis. 2011. V. 17. No. 4. P. 963 – 970.
Etoh T., Shibuta K., Barnard G. F., Kitano S., Mori M. / Clin. Cancer Res. 2000. V. 6. No. 9. P. 3545 – 3551.
Tschesche H., Kopp C., Horl W. H., Hempelmann U. / J. Biol. Chem. 1994. V. 269. No. 48. P. 30274 – 30280.
Schmaldienst S., Oberpichler A., Tschesche H., Horl W. H. / Kidney Blood Press. Res. 2003. V. 26. No. 2. P. 107 – 112.
Matousek J., Soucek J., Riha J., Zankel T. R., Benner S. A. / Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 112. No. 2. P. 235 – 241.
Srivastava M., Zurakowski D., Cheifetz P., Leichtner A., Bousvaros A. / J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr. 2001. V. 33. No. 5. P. 548 – 553.
Горячкин А. М., Сысолятин П. Г., Черданцева Л. А., Потапова О. В., Беклемишев А. В., Байдик О. Д. / Стоматология. 2019. Т. 1. С. 34 – 37.
Гуляев А. Е., Лохвицкий С. В., Тусупханов Б. А. / Мед. и экол. 2010. Т. 3. С. 9 – 12.
Пуртов А. А., Мамаев А. Л. Рекомбинантная плазмида для экспрессии в дрожжах Pichia pastoris гена химерного белка ангиогенина человека и штамм дрожжей Pichia pastoris — продуцент рекомбинантного химерного белка ангиогенина человека. Патент Российской Федерации RU2658758C1. 2018.
Руководство по экспериментальному (доклиническому) изучению новых фармакологических веществ / Под ред. Фисенко В. П. — М., 2000. — 398 с.
Ссылки
- Ссылки не определены.
** ** ** ** ** **
ISSN: 2073-8099
** ** ** ** ** **
Подписаться на наши издания Вы можете через почтовые каталоги Объединенный каталог «Пресса России» «Урал Пресс», «Ивис», «Прессинформ» и «Профиздат».
Наши партнеры:
iIPhEB - Международная выставка и форум по фармацевтике и биотехнологиям, 2–4 апреля 2024